The Journal of Physical Chemistry B· 2026Q1
Dizi-İzomerik Tripeptitlerde Kendiliğinden Birleşmenin Belirleyicisi Olarak Moleküler Konformasyon
Molecular Conformation as a Determinant of Self-Assembly in Sequence-Isomeric Tripeptides
- 0atıf
- Q1SCImago
- 2026yıl
Kısa özet
Hesaplanan tripeptitlerin konformasyonel serbest-enerji manzaraları (FEL'ler), kendiliğinden birleşme eğilimlerini tahmin edebilir; termal konformasyonel erişilebilirlik, birleşme eğilimi ile ilişkilidir.
Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.
Ana noktalar
- Yedi tripeptit dizisi için hesaplanan konformasyonel serbest-enerji manzaraları (FEL'ler), tam atomlu moleküler dinamik kullanılarak üretildi.
- Yeni bir sayısal yöntem, FEL'leri karakterize ederek termal konformasyonel erişilebilirliği kendiliğinden birleşme eğilimi ile ilişkilendirir.
- Çalışma, su modellerinin ve iyonlaşma durumlarının peptit konformasyonu üzerindeki etkisini değerlendirir.
- Metodoloji, dizi izomerleri için kritik olan amino asit dizi bağlamını örtük olarak ele alır.
Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.
Özet (abstract)
Abstract In this work, we evaluate whether computed conformational ensembles of seven tripeptides─the six C-terminal amidated D/Y/F sequence isomers and the closely related sequence FFD─are informative of their self-assembly propensity. Using all-atom molecular dynamics (AA-MD) simulations and intramolecular side-chain dihedral angles as a collective variable, we calculate conformational free-energy landscapes (FELs) for these sequences. We then introduce a novel method to numerically characterize the computed FELs and find a correlation between thermal conformational accessibility and a sequence’s tendency to self-assemble or remain in solution. In addition, we evaluate and rationalize the impact of water model selection on conformational ensembles in terms of peptide-water interaction strengths, and also investigate the influence of ionization state on conformation. The presented methodology implicitly accounts for amino acid sequence context, which is a major determinant of divergent properties for sequence isomers. It also has a low associated computational cost, making use of single-molecule simulations to predict supramolecular assembly outcomes. These features are an important advancement toward a general scheme for the theory-informed design of peptide materials.
Yazarların özeti; kaynağından alınmıştır. The Journal of Physical Chemistry B, 2026 · DOI ↗
Ücretsiz hesapla devam et
Makaleye Sor ile bu makaleye günde 3 soru ücretsiz; makaleyi kaydet, kaynakçasını al, ilgi alanına göre her gün yeni özetler. Çıkarımlar Premium.
Web'de ücretsiz devam etGoogle ya da Apple hesabınla giriş; kart istemez. Bu makaleye geri dönersin.
Telefonda:
Alan: Biyomalzemeler
BiomaterialsMaterials Science