ACS Omega· 2026Q1
PEP-4 Peptidi Antibiyotik Dirençli Bakterilere Karşı Umut Vadediyor
Sequence-Activity Relationships and Integrated In Silico and In Vitro Mechanistic Study of the Antimicrobial Peptide PEP-4 against Staphylococcus aureus
- 0atıf
- Q1SCImago
- 2026yıl
Kısa özet
Sentetik PEP-4 peptidi, S. aureus ve diğer suşlara karşı güçlü öldürücü aktivite (MIC 15.6–62.5 μg mL–1) gösteriyor ve etkinliğinde C-terminal hidrofobik desenlemenin kilit rol oynadığı belirleniyor.
Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.
Ana noktalar
- PEP-4, Gram-pozitif ve Gram-negatif bakterilere karşı güçlü antibakteriyel aktivite (MIC 15.6–62.5 μg mL–1) gösteriyor.
- C-terminal hidrofobik desenlemenin, PEP-4'ün antimikrobiyal etkinliği için kritik olduğu belirlenmiştir.
- Moleküler dinamik simülasyonları, PEP-4'ün memeli zarlarına kıyasla bakteriyel zarlarla seçici olarak etkileşime girdiğini gösteriyor.
- PEP-4, lizil-fosfolipid aracılı direnç gösteren Staphylococcus aureus'a karşı aktivitesini koruyor.
Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.
Özet (abstract)
Abstract The rise of antimicrobial resistance among ESKAPE pathogens demands novel therapeutic strategies. Here, we evaluate a panel of five synthetic peptides through integrated in vitro and in silico analyses, highlighting PEP-4 as a promising antibacterial lead peptide. Our findings demonstrate the key role of C-terminal hydrophobic patterning in antimicrobial efficacy. PEP-4 exhibits strong antibacterial activity (MIC 15.6–62.5 μg mL–1, corresponding to ∼10.5–41.9 μM) and consistently shows bactericidal effects against both Gram-positive and Gram-negative strains. Molecular dynamics simulations show sustained, charge-selective interaction of PEP-4 with an anionic S. aureus-like bilayer and only intermittent association with a zwitterionic mammalian model, supporting electrostatically driven membrane recognition as the initial step of its mechanism; no bilayer destabilization was observed in either system over the simulated time scale. Additionally, molecular docking suggests potential secondary intracellular protein targets. Notably, PEP-4 retains activity in the presence of lysyl-phospholipid-mediated resistance in Staphylococcus aureus, yet exhibits only transient interactions with zwitterionic mammalian membranes. This selective membrane binding is consistent with low cytotoxicity to humans, corroborated by other in silico predictions. It suggests a potential therapeutic window, pending experimental validation, supporting PEP-4 as a promising peptide scaffold for next-generation antimicrobial design.
Yazarların özeti; kaynağından alınmıştır. ACS Omega, 2026 · DOI ↗
Ücretsiz hesapla devam et
Makaleye Sor ile bu makaleye günde 3 soru ücretsiz; makaleyi kaydet, kaynakçasını al, ilgi alanına göre her gün yeni özetler. Çıkarımlar Premium.
Web'de ücretsiz devam etGoogle ya da Apple hesabınla giriş; kart istemez. Bu makaleye geri dönersin.
Telefonda:
MicrobiologyImmunology and Microbiology