Communications Biology· 2026Q1
Kılıf Alanları, Kazanılmış Hem Aracılığıyla Nitrik Oksit Algılamak İçin Gelişti
A dichotomous family of Cache domain proteins evolved through c-type heme acquisition
- 1atıf
- Q1SCImago
- 2026yıl
Kısa özet
Yeni bir bakteri Kılıf (Cache) sensör alanı ailesi, kovalent olarak bağlı c-tipi hem bağlayarak nitrik oksit sensörleri olarak işlev görmelerini sağlamıştır; bu, bilinen Kılıf alanı yeteneklerinin önemli bir genişlemesidir.
Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.
Ana noktalar
- Yeni bir bakteri Kılıf alanı ailesi (DUF3365/Tll0287) tanımlanmıştır ve bu alanlar kovalent olarak c-tipi hem bağlar.
- Bu alanlar, hem bağlama için korunmuş bir CXXCH motifine ve hem bağlama yapısal unsuru ile zenginleştirilmiş bir Kılıf katına sahiptir.
- Hem içeren Kılıf alanları bakterilerde, özellikle Gracilicutes'te yaygın olarak bulunur ve genellikle bağımsız modüller olarak işlev görür.
- Filogenetik analiz, bu alanların önceden var olan bir Kılıf çatısına sitokrom c'den türetilmiş kısa bir parçanın eklenmesiyle evrimleştiğini düşündürmektedir.
- Fonksiyonel çalışmalar, bu alanların oksijen değil, nitrik oksit sensörleri olarak davrandığını göstermektedir.
Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.
Özet (abstract)
Diverse bacterial sensory domains detect intracellular and extracellular cues and relay this information to downstream signaling pathways. Per-Arnt-Sim (PAS) domains are well known to bind cofactors such as heme for intracellular sensing, whereas Cache domains - the largest family of bacterial extracytoplasmic sensor modules - are thought to function exclusively as cofactor-independent ligand-binding domains. Here, we identify and characterize a large family of Cache domains that contain a covalently bound c-type heme. Systematic sequence analysis of the DUF3365/Tll0287 family of unknown function reveals exceptional conservation of a canonical CXXCH heme-binding motif, establishing c-type heme binding as a defining feature of this domain family. Structure- and sequence-based comparisons demonstrate that, despite prior annotation as PAS-like, these domains belong to the Cache superfamily and share a conserved Cache fold augmented by a distinct structural element harboring the heme-binding motif. Heme containing Cache domains are widely distributed across bacterial phyla, with strong enrichment in Gracilicutes, and frequently occur as stand-alone modules, an atypical presentation of Cache domains. Phylogenetic analyses support insertion of a short cytochrome c-derived fragment containing the heme-binding motif into a preexisting Cache scaffold, representing a previously unrecognized mode of sensor-domain evolution. Spectral and ligand-binding analyses indicate that heme containing Cache domains fused to signal-transduction modules have properties typical of nitric oxide, but not oxygen, sensors; whereas stand-alone domains likely have redox-related roles. Our findings expand the functional repertoire of Cache domains to include covalently bound cofactors and reveal fragment-level recruitment of enzymatic motifs as a route for the emergence of bacterial sensory systems.
Yazarların özeti; kaynağından alınmıştır. Communications Biology, 2026 · DOI ↗
Ücretsiz hesapla devam et
Makaleye Sor ile bu makaleye günde 3 soru ücretsiz; makaleyi kaydet, kaynakçasını al, ilgi alanına göre her gün yeni özetler. Çıkarımlar Premium.
Web'de ücretsiz devam etGoogle ya da Apple hesabınla giriş; kart istemez. Bu makaleye geri dönersin.
Telefonda:
Alan: Biyokimya (Biyokimya, Genetik ve Moleküler Biyoloji)
BiochemistryBiochemistry, Genetics and Molecular Biology