PofoliaPofolia ile paylaşıldı

Nature Communications· 2026Q1

Kemoreseptör TRPγ, Drosophila'da İntraselüler Ca2+ Homeostazisini Düzenleyerek Lokomotor Aktiviteyi Koordine Eder

Chemoreceptor TRPγ coordinates locomotor activity via regulating intracellular Ca2+ homeostasis in Drosophila

Peiyuan Pang, Bomin Gao, Xiaoyi Mo, Xuteng Lu ve diğerleri

Kısa özet

Drosophila TRPγ kanalı, çift yönlü Ca2+-bağımlı kapılama yoluyla lokomotor aktiviteyi düzenlemek için kimyasal ipuçlarını intraselüler Ca2+ sinyalleriyle entegre eder.

Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.

Ana noktalar

  • Drosophila TRPγ'nin yerel ve kamfor bağlı durumlarındaki Krio-EM yapıları, ligand kaynaklı gözenek genişlemesini yakalar.
  • İki uzamsal olarak ayrılmış Ca2+-algılama modülü (VSLD'de aktive edici bölge, ARD/CCD'de inhibitör bölge) sitoplazmik Ca2+'yı karşıt kapılama sinyallerine dönüştürür.
  • TRPγ, çift geri bildirim mekanizmasıyla kalsiyum homeostazisini korur.
  • TRPγ tarafından yapılan çift yönlü Ca2+ düzenlemesi, lokomotor kinematiği (adım uzunluğu, hız) doğrudan kontrol eder.
  • Ca2+ düzenleyici işlevleri kaybolan mutantlar, bozulmuş lokomotor aktivite gösterir.

Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.

Özet (abstract)

Chemosensation underlies animal behavioral adaptation in ever-changing environments. As a member of the canonical transient receptor potential (TRP), TRPγ orchestrates the chemosensation and the adaptive behavior via fine motor control in Drosophila. Yet, how TRPγ senses and transduces chemical cues has been elusive. Here, we explore cryo-EM structures of dTRPγ in both native and camphor-bound states, with resolutions of 2.18 Å and 3.44 Å, respectively, thereby capturing ligand-induced pore dilation. Through analysis of dTRPγ channel structure, we further identify two allosteric Ca2+-sensing modules: an activating site embedded within the voltage-sensor-like domain (VSLD) and an inhibitory site coordinated by the intracellular ankyrin repeat domain (ARD) and coiled-coil domain (CCD). These spatially segregated sensors convert cytoplasmic Ca2+ into opposing gating signals, maintaining calcium homeostasis via a dual-feedback manner. In vivo, this bidirectional regulation directly controls locomotor kinematics by modulating stride length and velocity, while mutants with lost Ca2+ regulatory functions exhibit impaired locomotor activity. Together, our findings reveal that dTRPγ acts as an independent ion channel, integrating environmental cues with ionic dynamics to drive adaptive behavior. Chemosensation enables animals to adapt their behavior to changing environments. In this study, the authors demonstrate that the Drosophila TRPγ channel integrates chemical cues with intracellular Ca2+ signals to regulate locomotion through bidirectional Ca2+ - dependent gating.

Yazarların özeti; kaynağından alınmıştır. Nature Communications, 2026 · DOI ↗

ÇıkarımlarPremium
Makaleye SorÜcretsiz hesapla

Ücretsiz hesapla devam et

Makaleye Sor ile bu makaleye günde 3 soru ücretsiz; makaleyi kaydet, kaynakçasını al, ilgi alanına göre her gün yeni özetler. Çıkarımlar Premium.

Web'de ücretsiz devam et

Google ya da Apple hesabınla giriş; kart istemez. Bu makaleye geri dönersin.

Telefonda:

Alan: Hücresel ve Moleküler Sinirbilim

Cellular and Molecular NeuroscienceNeuroscience