Proceedings of the National Academy of Sciences· 2026Q1
Arabidopsis Bağışıklık Reseptör Çifti RRS1-R/RPS4, Efektör Tanınmasıyla Aktifleşir
Recognition-dependent activation of the Arabidopsis RRS1-R/RPS4 TIR-NLR immune receptor pair
- 5atıf
- Q1SCImago
- 2026yıl
Kısa özet
Arabidopsis bağışıklık reseptör çifti RRS1-R/RPS4, efektör tanınması üzerine, oligomer boyutunda değişikliklerle değil, RPS4 ve RRS1 TIR alanları arasındaki inhibisyonu kaldıran konformasyonel değişikliklerle aktifleşen stabil bir oligomer oluşturur.
Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.
Ana noktalar
- RPS4 ve RRS1, efektör tanınması üzerine boyutunda değişiklik göstermeyen stabil bir oligomer oluşturur.
- Oligomer oluşumu, RPS4'ün nükleotit bağlama kapasitesine bağlıdır ve RPS4 ile RRS1 TIR alanları arasındaki etkileşimleri içerir.
- TIR alan NADaz aktivitesinden yoksun RPS4 mutantları hala oligomerleşir, bu da bu aktivitenin kompleks oluşumu için gerekli olmadığını gösterir.
- Efektör tanınması, RPS4 ve RRS1 TIR alanları arasındaki inhibisyonu kaldıran ve RPS4 TIR alanlarının yakınlaşarak NADaz aktivitesi oluşturmasını sağlayan konformasyonel değişiklikleri indükler.
Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.
Özet (abstract)
Abstract The Arabidopsis TIR-NLR immune receptors RPS4 and RRS1 function together to enable recognition of multiple effector proteins including AvrRps4 and PopP2. We show here that both in the presence and absence of effector, RPS4 and RRS1 form an oligomer that does not change in size upon effector provision. Oligomer formation involves interactions between the RPS4 and RRS1 TIR domains and requires nucleotide binding capacity in RPS4. RPS4 mutants that lose TIR domain NADase activity abrogate immune activation but retain oligomerization. A cysteine residue in the RPS4 LRR domain contributes to oligomer stabilization. We propose that upon effector recognition, conformational changes in the complex relieve inhibition of RPS4 TIR domains by RRS1 TIR domains, enabling proximity between RPS4 TIR domains to create NADase activity.
Yazarların özeti; kaynağından alınmıştır. Proceedings of the National Academy of Sciences, 2026 · DOI ↗
Ücretsiz hesapla devam et
Makaleye Sor ile bu makaleye günde 3 soru ücretsiz; makaleyi kaydet, kaynakçasını al, ilgi alanına göre her gün yeni özetler. Çıkarımlar Premium.
Web'de ücretsiz devam etGoogle ya da Apple hesabınla giriş; kart istemez. Bu makaleye geri dönersin.
Telefonda:
Alan: Bitki Bilimi
Plant ScienceAgricultural and Biological Sciences