Nature Plants· 2026Q1
Disülfit bağı, CTNIP4 fitositokin katlantısını HSL3 reseptör kinazının tanıması için şekillendirir
A disulfide bond sculpts the CTNIP4 phytocytokine fold for recognition by the receptor kinase HSL3
- 1atıf
- Q1SCImago
- 2026yıl
Kısa özet
Bir disülfit bağı, siklik bir CTNIP4 peptit katlantısı oluşturur; bu katlantı Arabidopsis'te HSL3 reseptör kinazı tarafından özgül olarak tanınır ve ilgili reseptörlere kıyasla farklı sinyal iletimini sağlar.
Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.
Ana noktalar
- Bir disülfit bağı, HSL3 tanınması için gerekli olan siklik bir CTNIP4 katlantısını stabilize eder.
- HSL3, CTNIP4'ün siklik yapısını barındıran benzersiz bir C-terminal cebe sahiptir.
- CTNIP4-HSL3 etkileşimi, SERK ko-reseptörüne bağlanan hidrofobik bir arayüz oluşturur.
- Bu mekanizma, yakından ilişkili bitki reseptör kinazları arasında hassas ligand seçiciliğine olanak tanır.
Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.
Özet (abstract)
Abstract Precise ligand recognition by closely related leucine-rich repeat receptor kinases (LRR-RKs) is essential for plants to coordinate immunity, development and environmental adaptation. Here we show how the LRR-RK HSL3/NUT specifically recognizes the folded, disulfide-stabilized CTNIP4/SCREW2 phytocytokine in Arabidopsis . Quantitative binding assays define a minimal CTNIP4 region required for high-affinity HSL3 interaction and signalling activation. A 2.12-Å crystal structure of the HSL3–CTNIP4 complex reveals a unique C-terminal receptor pocket that accommodates the peptide’s cyclic architecture through a combination of hydrophobic and polar contacts, a feature absent in the closely related HAE/HSL LRR-RKs. The cyclic CTNIP4 fold further establishes a largely hydrophobic interface that bridges HSL3 to the SERK co-receptor, forming a distinct activation surface. Together, these structural, biochemical and physiological insights uncover a previously unrecognized mechanism of CTNIP4 peptide perception and HSL3 receptor activation, highlighting how subtle architectural variations enable precise ligand selectivity among highly conserved plant receptor kinases.
Yazarların özeti; kaynağından alınmıştır. Nature Plants, 2026 · DOI ↗
Ücretsiz hesapla devam et
Makaleye Sor ile bu makaleye günde 3 soru ücretsiz; makaleyi kaydet, kaynakçasını al, ilgi alanına göre her gün yeni özetler. Çıkarımlar Premium.
Web'de ücretsiz devam etGoogle ya da Apple hesabınla giriş; kart istemez. Bu makaleye geri dönersin.
Telefonda:
Alan: Bitki Bilimi
Plant ScienceAgricultural and Biological Sciences