ACS Omega· 2026Q1
Laktiferin/κ-Karragenan Etkileşimleri: Yüzey Plazmon Rezonansı ve Sabit Durum Floresansı Yoluyla Termodinamik ve Kinetik İçgörüler
Lactoferrin/κ-Carrageenan Interactions: Thermodynamic and Kinetic Insights through Surface Plasmon Resonance and Steady-State Fluorescence
- 0atıf
- Q1SCImago
- 2026yıl
Kısa özet
Sığır laktiferini (BLF) ve κ-karragenan (κCG), termodinamik olarak elverişli bir 1:1 kompleks oluşturur, bu kompleks entalpi tarafından yönlendirilir ve kinetik olarak ayrışmadan daha hızlı birleşir.
Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.
Ana noktalar
- Sığır laktiferini (BLF) ve κ-karragenan (κCG) arasında 1:1 kompleks oluşur.
- Kompleks oluşumu termodinamik olarak elverişlidir (ΔGFSo = -47.00 ila -46.15 kJ mol–1) ve entalpi tarafından yönlendirilir (ΔHFSo = -57.43 kJ mol–1).
- SPR analizi, bir geçiş kompleksi olduğunu gösterir; birleşme (ΔGa‡ = 32.53 ila 38.52 kJ mol–1), ayrışmaya (ΔGd‡ = 77.61 ila 81.62 kJ mol–1) göre kinetik olarak daha avantajlıdır.
- Ayrışma için enerjetik bariyer (96.46 kJ mol–1), birleşme için olandan (42.88 kJ mol–1) daha yüksektir.
- İyonik gücün artması, bağlanma mekanizmasını çok adımlıdan tek adımlı bir sürece değiştirir.
Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.
Özet (abstract)
Abstract Protein–polysaccharide complexes play important roles in a wide range of technological applications. To elucidate the molecular interactions governing the formation of bovine lactoferrin (BLF)−κ-carrageenan (κCG) bionanostructures, the thermodynamic and kinetic parameters of BLF−κCG binding were determined using Steady-state fluorescence (FS) and surface plasmon resonance (SPR) spectroscopies. Formation of a 1:1 BLF-κCG complex is thermodynamically favorable at equilibrium (−47.00 ≤ ΔGFSo ≤ −46.15 kJ mol–1) and is predominantly enthalpy-driven (ΔHFSo = −57.43 kJ mol–1). Kinetic analysis by SPR revealed that the interaction proceeds through a transition complex ([BLF – κCG]‡), with complex formation occurring more rapidly through association of the free molecules (32.53 ≤ ΔGa‡ ≤ 38.52 kJ mol–1) than through dissociation of the thermodynamically stable complex (77.61 ≤ ΔGd‡ ≤ 81.62 kJ mol–1). Consistent with these findings, the energetic barrier for dissociation (Ed–298.2 K‡ = 96.46 kJ mol–1) was higher than for association (Ea–298.2 K‡ = 42.88 kJ mol–1). Increasing the ionic strength altered the BLF−κCG interaction mechanism, converting the binding process from a multistep pathway to a single-step process.
Yazarların özeti; kaynağından alınmıştır. ACS Omega, 2026 · DOI ↗
Ücretsiz hesapla devam et
Makaleye Sor ile bu makaleye günde 3 soru ücretsiz; makaleyi kaydet, kaynakçasını al, ilgi alanına göre her gün yeni özetler. Çıkarımlar Premium.
Web'de ücretsiz devam etGoogle ya da Apple hesabınla giriş; kart istemez. Bu makaleye geri dönersin.
Telefonda:
Alan: Beslenme ve Diyetetik
Nutrition and DieteticsNursing