Small· 2026Q1
Ayçiçeği Amiloid Fibrillerinin Krio-EM Yapıları, İki Farklı Disülfit Bağlı Birleşme Modunu Ortaya Koyuyor
Cryo‐EM Structures of Sunflower Amyloid Fibrils Reveal Two Distinct Disulfide‑Linked Assembly Modes
- 0atıf
- Q1SCImago
- 2026yıl
Kısa özet
Ayçiçeği amiloid fibrillerinin ilk krio-EM yapıları, farklı helis birleşme modlarına ve el elliliğine sahip iki farklı polimorf (PM1 ve PM2) ortaya koyuyor ve bunlar farklı disülfit bağları ile stabilize ediliyor.
Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.
Ana noktalar
- Ayçiçeği amiloid fibrillerinin ilk krio-EM yapıları 3.05 Å (PM1) ve 3.18 Å (PM2) çözünürlükte belirlendi.
- İki farklı polimorf (PM1 ve PM2), farklı helis yarıçaplarına (389 Å'ye karşı 1087 Å) ve el elliliğine (sol vs. sağ) sahip.
- PM1, bir alt birimler arası disülfit bağı (Cys111–Cys338) ile birbirine bağlanmış asidik ve bazik alt birimlerden oluşuyor.
- PM2, bir alt birim içi disülfit bağı (Cys32–Cys65) ile stabilize edilmiş bir asidik alt birim segmentinden oluşuyor.
- Ayçiçeği globulin fibril birleşmesi, erik globulininden farklılık gösteriyor; özellikle bazik alt birimin yönlenmesi açısından.
Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.
Özet (abstract)
ABSTRACT Sunflower meal is an abundant but underutilized plant protein source. Recent studies have demonstrated that its amyloid fibrils exhibit exceptional functional properties, yet the atomic‐level structural basis remains unknown. The first cryo‑electron microscopy (cryo‑EM) structures of sunflower amyloid fibrils prepared under acidic heating conditions are presented. Two distinct polymorphs (PM1 and PM2) are resolved at 3.05 and 3.18 Å, respectively. They differ markedly in both helical half‐pitch (389 Å for PM1 vs. 1087 Å for PM2) and handedness (left‐handed for PM1 vs. right‐handed for PM2). High‐resolution atomic modeling reveals that they adopt distinct assembly modes. PM1 is assembled from the acidic (Leu94–Phe115) and basic (Val333–Phe344) subunits of 11S globulin, covalently linked by an inter‐subunit disulfide bond (Cys111–Cys338); whereas PM2 is formed by an acidic‐subunit segment (Asn30–Val68) and stabilized by an intra‐subunit disulfide bond (Cys32–Cys65). Comparison of the PM1 structure with the apricot globulin fibril reveals divergent assembly strategies, most strikingly an opposite orientation of the basic subunit relative to the acidic fragment despite high sequence homology. These structural insights provide a molecular foundation for understanding and engineering sunflower amyloid fibrils for diverse applications in food, agriculture, and nanotechnology.
Yazarların özeti; kaynağından alınmıştır. Small, 2026 · DOI ↗
Ücretsiz hesapla devam et
Makaleye Sor ile bu makaleye günde 3 soru ücretsiz; makaleyi kaydet, kaynakçasını al, ilgi alanına göre her gün yeni özetler. Çıkarımlar Premium.
Web'de ücretsiz devam etGoogle ya da Apple hesabınla giriş; kart istemez. Bu makaleye geri dönersin.
Telefonda:
Alan: Gıda Bilimi
Food ScienceAgricultural and Biological Sciences