Cell Reports· 2014Q1
Ultraderin İnsan Fosfoproteomu, Tiron ve Ser/Thr Bazlı Sinyalleşmenin Farklı Bir Düzenleyici Doğasını Ortaya Koyuyor
Ultradeep Human Phosphoproteome Reveals a Distinct Regulatory Nature of Tyr and Ser/Thr-Based Signaling
- 1.039atıf
- Q1SCImago
- 2014yıl
Kısa özet
Tek bir insan kanser hücre hattında 50.000'den fazla fosforile peptidi haritalayan yeni bir iş akışı, tiron fosforilasyonunun sinyalleşme olmadığında düşük stokiyometrik seviyelerde korunduğunu ve daha yüksek bollukta proteinlerde zenginleştiğini ortaya koydu.
Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.
Ana noktalar
- Tek bir insan kanser hücre hattında 50.000'den fazla farklı fosforile peptidi haritalandı.
- Hücresel proteinlerin %75'inden fazlası fosfoprotein olarak tanımlandı.
- Tiron fosforilasyonu, spesifik sinyal olayları olmadığında düşük stokiyometrik seviyelerde korunur.
- Tiron fosforilasyonu, daha yüksek bollukta proteinlerde zenginleşir ve tiron kinaz substrat KM değerleriyle ilişkilidir.
Yapay zekâ ile başlık ve abstract'tan üretildi; tam metin okunmaz.
Özet (abstract)
Regulatory protein phosphorylation controls normal and pathophysiological signaling in eukaryotic cells. Despite great advances in mass-spectrometry-based proteomics, the extent, localization, and site-specific stoichiometry of this posttranslational modification (PTM) are unknown. Here, we develop a stringent experimental and computational workflow, capable of mapping more than 50,000 distinct phosphorylated peptides in a single human cancer cell line. We detected more than three-quarters of cellular proteins as phosphoproteins and determined very high stoichiometries in mitosis or growth factor signaling by label-free quantitation. The proportion of phospho-Tyr drastically decreases as coverage of the phosphoproteome increases, whereas Ser/Thr sites saturate only for technical reasons. Tyrosine phosphorylation is maintained at especially low stoichiometric levels in the absence of specific signaling events. Unexpectedly, it is enriched on higher-abundance proteins, and this correlates with the substrate KM values of tyrosine kinases. Our data suggest that P-Tyr should be considered a functionally separate PTM of eukaryotic proteomes.
Yazarların özeti; kaynağından alınmıştır. Cell Reports, 2014 · DOI ↗
Ücretsiz hesapla devam et
Makaleye Sor ile bu makaleye günde 3 soru ücretsiz; makaleyi kaydet, kaynakçasını al, ilgi alanına göre her gün yeni özetler. Çıkarımlar Premium.
Web'de ücretsiz devam etGoogle ya da Apple hesabınla giriş; kart istemez. Bu makaleye geri dönersin.
Telefonda:
Alan: Spektroskopi
SpectroscopyChemistry